ЖЕЛЕЗОСВЯЗЫВАЮЩАЯ СПОСОБНОСТЬ ЛАКТОФЕРРИНА ПРИ ВОСПАЛЕНИИ
Аннотация
Лактоферрин (Лф), выполняющий ряд полезных функций в организме, может находиться в условиях, ассоциированных с накоплением активных форм галогенов (астма, инфекционные заболевания, болезни сердца и т. д.). В работе с применением спектрофотометрического и флуоресцентного методов показано, что HOCl и особенно HOBr вызывают значительные разрушения остатков Trp и нарушение железосвязывающей способности Лф.
Об авторах
М. С. Терехова
Белорусский государственный университет, Республика Беларусь
Беларусь
Беларусь
И. В. Горудко
Белорусский государственный университет, Республика Беларусь
Беларусь
Беларусь
Д. В. Григорьева
Белорусский государственный университет, Республика Беларусь
Беларусь
Беларусь
И. В. Семак
Белорусский государственный университет, Республика Беларусь
Беларусь
Беларусь
А. В. Соколов
ФГБНУ «Институт экспериментальной медицины», Российская Федерация
Беларусь
Беларусь
О. М. Панасенко
Федеральный научно-клинический центр физико-химической медицины ФМБА России, Российская Федерация
Беларусь
Беларусь
С. Н. Черенкевич
Белорусский государственный университет, Республика Беларусь
Беларусь
Беларусь
Список литературы
1. Lactoferrin: a modulator of immune and inflammatory responses/ D. Legrand [et al.] // Cellular and Molecular Life Sciences. 2005. Vol. 62 (22). P.2549-2559.
2. Ochoa T.J., Cleary T.G. Effect of lactoferrin on enteric pathogens // Biochemie. 2009. Vol. 91(1). P. 30-34.
3. Lactoferrin is a lipid A-binding protein/ B. J. Appelmelk [et al.] // Inf. And Immun. 1994. Vol. 62 (6). P. 2628-2632.
4. Pattison D.I., Davies M.J. Kinetic analysis of the reactions of hypobromous acid with protein components: implications for cellular damage and use of 3-bromotyrosine as a marker of oxidative stress // Biochem. 2014. Vol. 43. P. 4799-4809.
5. Eosinophils generate brominating oxidants in allergen-induced asthma / W. Wu [et al.] // The J. of Clinic. Investig. 2000. Vol. 105 (10). P. 1455-1463.
6. Panasenko O.M., Gorudko I.V., Sokolov A.V. Hypochlorous acid as a precursor of free radicals in living systems // Biochemistry (Moskow). 2013. Vol. 78 (13). P. 1466-1489.
7. Pattison D.I., Davies M.J. Absolute rate constants for the reaction of hypochlorous acid with protein side chains and peptide bonds // Chem. Res. Toxicol. 2001. Vol. 14. P.1453-1464.
8. Petrônio M.S., Ximenes V.F. Effects of oxidation of lysozyme by hypohalous acids and haloamines on enzymatic activity and aggregation // Biochim. etBiophys. acta. 2012. Vol. 1824(10). P. 1090-1096.
9. Получение рекомбинантного лактоферрина человека из молока коз-продуцентов и его физиологические эффекты / В.С. Лукашевич [и др.] //Докл. Нац. акад. наук Беларуси. 2016. Т. 60, № 1. С. 72-81.
10. Baker E.N., Baker H.M. Molecular structure, binding properties and dynamics of lactoferrin // Cellular and Molecular Life Sciences. 2005. Vol. 62. P. 2531-2539.
11. Lakowicz J.R. Protein fluorescence // Principles of fluorescence spectroscopy. Ch. 16. Baltimore, 2006. P. 530-578.
Рецензия
Для цитирования:
Терехова М.С., Горудко И.В., Григорьева Д.В., Семак И.В., Соколов А.В., Панасенко О.М., Черенкевич С.Н. ЖЕЛЕЗОСВЯЗЫВАЮЩАЯ СПОСОБНОСТЬ ЛАКТОФЕРРИНА ПРИ ВОСПАЛЕНИИ. Доклады БГУИР. 2018;(7):80-84.
For citation:
Terekhova M.S., Gorudko I.V., Grigorieva D.V., Semak I.V., Sokolov A.V., Panasenko O.M., Cherenkevich S.N. Iron-binding property of lactoferrin in the case of inflammation. Doklady BGUIR. 2018;(7):80-84. (In Russ.)
Просмотров: 450
Послать статью по эл. почте 