bsuirДоклады БГУИРDoklady BGUIR1729-76482708-0382БГУИРbsuir-1046Research ArticleУГЛЕРОДОСОДЕРЖАЩИЕ ЭКРАНЫ ДЛЯ ЗАЩИТЫ ОРГАНИЗМА ЧЕЛОВЕКА ОТ ЭЛЕКТРОМАГНИТНОГО ИЗЛУЧЕНИЯЖЕЛЕЗОСВЯЗЫВАЮЩАЯ СПОСОБНОСТЬ ЛАКТОФЕРРИНА ПРИ ВОСПАЛЕНИИIron-binding property of lactoferrin in the case of inflammationТереховаМ. С.TerekhovaM. S.autumn_frost@mail.ruГорудкоИ. В.GorudkoI. V.noemail@neicon.ruГригорьеваД. В.GrigorievaD. V.noemail@neicon.ruСемакИ. В.SemakI. V.noemail@neicon.ruСоколовА. В.SokolovA. V.noemail@neicon.ruПанасенкоО. М.PanasenkoO. M.noemail@neicon.ruЧеренкевичС. Н.CherenkevichS. N.noemail@neicon.ruБелорусский государственный университет, Республика БеларусьBelarusФГБНУ «Институт экспериментальной медицины», Российская ФедерацияBelarusФедеральный научно-клинический центр физико-химической медицины ФМБА России, Российская ФедерацияBelarus201803062019078084Copyright © Терехова М.С., Горудко И.В., Григорьева Д.В., Семак И.В., Соколов А.В., Панасенко О.М., Черенкевич С.Н., 20192019Терехова М.С., Горудко И.В., Григорьева Д.В., Семак И.В., Соколов А.В., Панасенко О.М., Черенкевич С.Н.Terekhova M.S., Gorudko I.V., Grigorieva D.V., Semak I.V., Sokolov A.V., Panasenko O.M., Cherenkevich S.N.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://doklady.bsuir.by/jour/article/view/1046

Лактоферрин (Лф), выполняющий ряд полезных функций в организме, может находиться в условиях, ассоциированных с накоплением активных форм галогенов (астма, инфекционные заболевания, болезни сердца и т. д.). В работе с применением спектрофотометрического и флуоресцентного методов показано, что HOCl и особенно HOBr вызывают значительные разрушения остатков Trp и нарушение железосвязывающей способности Лф.

Lactoferrin (Lf) is a biologically important molecule, that accomplishes a number of useful functions in an organism. Lf can be situated in conditions associated with enrichment of reactive halogen species (asthma, infectious disease, heart-disease etс.). It was shown using spectrophotometric and fluorescence methods that HOCl and particularly HOBr lead to significant destruction of Trp residues and iron-binding capacity of Lf.

лактоферринтриптофанжелезосвязывающая активностьHOClHOBrlactoferrintryptophaniron binding propertyHOClHOBrReferencesLactoferrin: a modulator of immune and inflammatory responses/ D. Legrand [et al.] // Cellular and Molecular Life Sciences. 2005. Vol. 62 (22). P.2549-2559.Lactoferrin: a modulator of immune and inflammatory responses/ D. Legrand [et al.] // Cellular and Molecular Life Sciences. 2005. Vol. 62 (22). P.2549-2559.Ochoa T.J., Cleary T.G. Effect of lactoferrin on enteric pathogens // Biochemie. 2009. Vol. 91(1). P. 30-34.Ochoa T.J., Cleary T.G. Effect of lactoferrin on enteric pathogens // Biochemie. 2009. Vol. 91(1). P. 30-34.Lactoferrin is a lipid A-binding protein/ B. J. Appelmelk [et al.] // Inf. And Immun. 1994. Vol. 62 (6). P. 2628-2632.Lactoferrin is a lipid A-binding protein/ B. J. Appelmelk [et al.] // Inf. And Immun. 1994. Vol. 62 (6). P. 2628-2632.Pattison D.I., Davies M.J. Kinetic analysis of the reactions of hypobromous acid with protein components: implications for cellular damage and use of 3-bromotyrosine as a marker of oxidative stress // Biochem. 2014. Vol. 43. P. 4799-4809.Pattison D.I., Davies M.J. Kinetic analysis of the reactions of hypobromous acid with protein components: implications for cellular damage and use of 3-bromotyrosine as a marker of oxidative stress // Biochem. 2014. Vol. 43. P. 4799-4809.Eosinophils generate brominating oxidants in allergen-induced asthma / W. Wu [et al.] // The J. of Clinic. Investig. 2000. Vol. 105 (10). P. 1455-1463.Eosinophils generate brominating oxidants in allergen-induced asthma / W. Wu [et al.] // The J. of Clinic. Investig. 2000. Vol. 105 (10). P. 1455-1463.Panasenko O.M., Gorudko I.V., Sokolov A.V. Hypochlorous acid as a precursor of free radicals in living systems // Biochemistry (Moskow). 2013. Vol. 78 (13). P. 1466-1489.Panasenko O.M., Gorudko I.V., Sokolov A.V. Hypochlorous acid as a precursor of free radicals in living systems // Biochemistry (Moskow). 2013. Vol. 78 (13). P. 1466-1489.Pattison D.I., Davies M.J. Absolute rate constants for the reaction of hypochlorous acid with protein side chains and peptide bonds // Chem. Res. Toxicol. 2001. Vol. 14. P.1453-1464.Pattison D.I., Davies M.J. Absolute rate constants for the reaction of hypochlorous acid with protein side chains and peptide bonds // Chem. Res. Toxicol. 2001. Vol. 14. P.1453-1464.Petrônio M.S., Ximenes V.F. Effects of oxidation of lysozyme by hypohalous acids and haloamines on enzymatic activity and aggregation // Biochim. etBiophys. acta. 2012. Vol. 1824(10). P. 1090-1096.Petrônio M.S., Ximenes V.F. Effects of oxidation of lysozyme by hypohalous acids and haloamines on enzymatic activity and aggregation // Biochim. etBiophys. acta. 2012. Vol. 1824(10). P. 1090-1096.Получение рекомбинантного лактоферрина человека из молока коз-продуцентов и его физиологические эффекты / В.С. Лукашевич [и др.] //Докл. Нац. акад. наук Беларуси. 2016. Т. 60, № 1. С. 72-81.Получение рекомбинантного лактоферрина человека из молока коз-продуцентов и его физиологические эффекты / В.С. Лукашевич [и др.] //Докл. Нац. акад. наук Беларуси. 2016. Т. 60, № 1. С. 72-81.Baker E.N., Baker H.M. Molecular structure, binding properties and dynamics of lactoferrin // Cellular and Molecular Life Sciences. 2005. Vol. 62. P. 2531-2539.Baker E.N., Baker H.M. Molecular structure, binding properties and dynamics of lactoferrin // Cellular and Molecular Life Sciences. 2005. Vol. 62. P. 2531-2539.Lakowicz J.R. Protein fluorescence // Principles of fluorescence spectroscopy. Ch. 16. Baltimore, 2006. P. 530-578.Lakowicz J.R. Protein fluorescence // Principles of fluorescence spectroscopy. Ch. 16. Baltimore, 2006. P. 530-578.

The authors declare that there are no conflicts of interest present.